哺乳类动物MMP-9mRNA的同源性约为80%。MMP-9的启动子区内含有活化蛋白(AP)-1、AP-2和刺激蛋白(SP)-1因子结合位点,猪的MMP-9启动子区还有核因子(NF)κB、ETS结合位点和转化生长因子(TGF)-β抑制元件MMPs主要由3个独特的、保守的结构域构成,包括前肽区(氨基末端区)、催化区和羧基末端区(类血红素结合蛋白酶区)。MMP-9是明胶酶中的一种,除了有MMPs的原型结构外,MMP-9的催化区还包括3个重复的型纤维连接蛋白结构域,这个结构域与明胶或弹性蛋白有高度的亲和力。MMP-9包含一个V型的胶原蛋白结构域,这个结构域有高度的糖基化作用,,它影响底物的特异性以及有抗衰变的作用。MMP-9有许多作用底物,如Ⅳ、Ⅴ、Ⅶ、Ⅹ、Ⅺ型胶原、蛋白聚糖的核心蛋白、明胶、纤维粘连蛋白、层粘连蛋白、弹性蛋白等,细胞因子及其受体也是MMP-9作用的底物。
MMP-9是以酶原的形式从胞内分泌到胞外,在体外,MMP-9通过有机汞制剂反应才有活性,在体内则可经一系列蛋白酶级联而激活。这个胶原蛋白结构域可被MMP-3、MMP-2或者次氯酸裂解,而不是纤维蛋白溶酶、凝血酶或者MMP-1。MMP-3可能是MMP-9最有效的激活剂。MMP-9主要的循环抑制剂是а2巨球蛋白,活化的MMP-9被а2巨球蛋白捕获并通过清除受体被清除出循环系统。金属蛋白酶组织抑制因子(TIMPs)是MMPs家族的组织抑制剂,广泛分布于组织和体液中,共价结合MMPs而抑制其活性。TIMP-1作为MMP-9的抑制剂,与MMP-9的酶原或活化后酶的催化区的羧基末端特异性结合,形成复合物,,从而特异性抑制MMP-9的活性。另外,血小板反应蛋白和蛋白酶组织抑制因子2(TFPI-2)也能抑制MMP-9的活性。