免疫球蛋白的分类及测定意义

免疫球蛋白（Ig）指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。

免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM是五聚体。

免疫球蛋白可分为抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也可见于其他体液和外分泌液，其主要功能是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白是B细胞膜上的抗原受体，能特异性识别抗原分子。在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。免疫球蛋白能激活补体；结合细胞表面的Fc受体，从而表现出不同的生物学作用，如调理作用、抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用、介导Ⅰ型超敏反应；通过胎盘和黏膜，在人类，IgG是惟一能通过胎盘的Ig类型，母体的IgG通过胎盘转移给胎儿是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染具有重要意义。分泌型IgA可通过消化道和呼吸道黏膜，是机体黏膜局部免疫的主要因素。