就是说在正常情况，他为什么不会自己把自己给溶解了 ？
首先明确一点，溶酶体中含有几十种水解酶，水解蛋白、核酸、糖类、脂类等都可以被水解，所以无论是磷脂还是膜蛋白都可以被溶酶体降解。说没有降解酶的是错误的。
溶酶体不降解自身的原因主要是在没有识别到降解信号或降解物质之前，酶处于失活状态。溶酶体分初级溶酶体和次级溶酶体。没有需要降解的物质存在时，溶酶体以初级溶酶体的形式存在。初级溶酶体中，所有的酶处于失活状态，没有水解功能。当需要降解的物质与溶酶体结合时，溶酶体内发生一系列复杂反应，酶被激活，不可逆的形成次级溶酶体。次级溶酶体行使降解功能，将有用物质释放到细胞内供重复利用，杂质释放到细胞外。随后酶失去活性，形成残体。总之，只有接触到需降解的物质的时候，酶才会被激活，而一旦酶被激活后，需要降解的物质降解结束，这个溶酶体也就变成残体了。
另一方面，溶酶体膜上的蛋白处于高度糖基化的状态，可以有效的防止溶酶体内的水解酶把它降解。
追问：
高度糖基化的状态 是什么个情况？解释下哈 谢谢
回答：
呃...简单说，蛋白质是由一个一个氨基酸构成的，糖基化就是在一个蛋白的特定氨基酸上连上数个至数十个糖环或者糖类衍生物。比如丝氨酸、苏氨酸上的-OH，还有天冬酰胺上的-NH2上都可以连接糖分子。一般常见的糖基化修饰，所用的糖分子为半乳糖及其衍生物，葡萄糖衍生物，甘露糖等。这些都是生物化学的内容了...
高度的糖基化有助于抵制蛋白酶的降解（原理大致上就是把蛋白酶识别的位点保护起来），也有些蛋白只有糖基化之后才能正确工作。
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