【Trends in Plant Science】寻找植物“热感受器”！

近日，比利时根特大学（Ghent University）VIB植物系统生物学中心Ive De Smet教授作为通讯作者，在著名综述期刊Trends in Plant Science上发表了题为“Feeling the Heat: Searchingfor Plant Thermosensors”的观点文章。文章列举了在细菌、哺乳动物等非植物系统中已经报道的热感知机制，并对比植物中已有的研究，进一步提出植物中可能潜在的热感知机制。

根据生物学中“感受器”的概念，温度的改变应当直接影响到所谓的“热感受器”，而不需要其他组分的介导。例如，在拟南芥中，PIF4是热响应的核心因子，但它并不是“热感受器”，因为PIF4的功能需要其他响应高温信号的上游因子（图1）。因为温度感受器没有直接的配体，而且温度的改变理论上会改变任何生物过程的吉布斯自由能平衡，所以“热感受器”可能不是唯一的，从感受器到下游组分可能不遵循严格的线性关系，这种复杂性使温度感知在体内的研究极具挑战。本文从不同层次列举了如下已经报道的热感知机制。         

图1. “热感受器”应具备的标准

DNA/染色质结构可能是“热感受器”吗？在细菌中，DNA复制和转录对DNA超螺旋十分敏感，而DNA超螺旋受到温度的高度调控。在拟南芥中，高温响应使组蛋白变体H2A.Z被移除从而激活DNA转录，H2A.Z在转录起始位点的移除需要heat shock factor A 1a(HSFA1a) 的募集。POWERDRESS (PWR) 和组蛋白去乙酰化酶HDA9介导的H3去乙酰化也调控受H2A.Z调控的基因，因此可能影响H2A.Z的积累。因此，探索这些上游因子在温度响应中的作用也很重要。

RNA可能是“热感受器”吗？在细菌中，一些mRNA颈环结构会被高温“拉开”，促进核糖体结合和翻译（图2B）；在不同温度下RNA也会表现不同的茎环结构来调控翻译。在哺乳动物中也有RNA介导的温度感知的研究，但在植物中却鲜有报道。随着技术发展，高通量测序可以在转录组尺度检测RNA的二级结构。在病原菌Yersiniapseudotuberculosis中检测到了许多结构受温度调控的RNA“温度计”。在拟南芥中，受胁迫响应而改变结构的RNA已有报道，这有利于植物快速感知环境刺激。所以，在未来的植物研究中，RNA也有可能是人们一直寻找的“热感受器”。

可变剪接可能是“热感受器”吗？在植物中，FLOWERINGLOCUS M (FLM) 基因的mRNA前体的两种可变剪接形式FLM-β和FLM-δ的比例受温度调控，FLM-β水平主要促进热响应的开花。然而，这个过程中热感知的组分仍然未知。近年来的研究发现LATE ELONGATED HYPOCOTYL(LHY) mRNA前体的第一个内含子在低温处理后不被剪接体去除，可能导致其mRNA的降解，暗示温度改变可能影响RNA剪接因子与mRNA的结合（图2C）。

图2. 不同层次上植物可能潜在的温度感受机制

蛋白质构象改变来感知热。蛋白质的动态结构可能受到温度的影响（图2D），所以，蛋白质构象的改变可能是直接的热感知机制。红光通过改变红光受体phyB的生色团的构像，使其从失活的P_r状态转向有活性的P_fr状态，而高温能逆转这种构像的改变，这是一个与光信号通路相拮抗的通路，使得phyB符合“热感受器”所应具备的标准（图1）。相似地，光和温度信号也在蓝光受体phot的结构和活性上产生拮抗作用。

构像的改变也会影响蛋白-蛋白互作和蛋白的亚细胞定位。在细菌Listeriamonocytogenes中，转录阻遏蛋白MogR和抗阻遏蛋白GmaR之间的互作是温度敏感的（图2E）。在植物中，高温诱导油菜素内酯信号通路正调因子BZR1和E3泛素连接酶COP1入核，二者都促进PIF4的表达来促进热形态建成。COP1的细胞核定位需要其与SPA的互作，而BZR1的核质分配依赖于它的磷酸化状态。因此，对蛋白质翻译后修饰的研究可能有助于阐明上游的温度响应信号。

温度的增加也可能导致蛋白质的错误折叠。在热胁迫下，热激蛋白HSPs结合错误折叠的蛋白质并释放HSFs来激活热激基因的转录；此外，HSP90稳定生长素受体TIR1促进热形态建成，表明温度信号与热激响应和热响应发育存在交叉。利用定量质谱在蛋白组尺度分析蛋白质热稳定性，称为热蛋白组分析（Thermal proteome profiling），该技术已经成功应用于大肠杆菌和人类细胞。因此，植物温度胁迫响应对蛋白质热稳定性的影响将是有趣的研究领域。

膜可能是“热感受器”吗？膜蛋白需要调整其构象，以便它们的跨膜部分与其周围的脂质双层保持最佳的疏水接触。植物的热处理诱导热敏感的膜钙通道产生快速的钙离子内流，从而激活热激反应。膜分子能产生胁迫诱导的第二信使。在温度上升的几分钟内，磷脂酰肌醇磷酸激酶（PIPK）和磷脂酶D（PLD）被激活，导致磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PIP2）和磷脂酸在细胞中不同位置的积累。PIP2在细胞中扮演各种功能，包括作为肌醇1,4,5-三磷酸酯（IP3）的前体，其控制胞内Ca²⁺的释放并激活热激基因的转录。PIP2水平对高温的的快速响应表明上游热感知机制的存在。在哺乳动物中，参与PIP2合成的PIPK被募集到质膜中并被小G蛋白激活。在拟南芥中，抑制GTP酶活性也消除了热激活的PIP2的积累。植物中温度信息如何通过G蛋白信号或替代途径传导至PIPK仍然是未知的。

最后，作者强调在未来的研究中，应用组学分析染色质、RNA和蛋白质的结构变化是解析植物热响应的新渠道。此外，低温和高温响应的交集是否存在？如果存在，很可能是“温度的感受器”或“共同的靶标”。最后，发现“热感受器”将有助于我们探索不同气候区域之间植物季节和形态适应的温度因子驱动的进化特征。

 

原文链接：

https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1360138518302668