His 标签蛋白纯化工具研究

 

蛋白质是复杂的生物大分子，在生物体中扮演着重要的角色。它们在细胞内执行众多任务，涉及生物体的组织和器官的结构发育和位置、功能及其调控。对于分析蛋白质个体和蛋白质复合物，鉴定蛋白质与蛋白质、核酸之间的相互作用，蛋白质的纯化是这些研究的基石。由于纯化天然蛋白是一件极具挑战性的工作，科学家开发出来利用标签融合蛋白来捕获纯化和检测目的蛋白的实验体系，包括His标签、GST标签、HA标签、DDDDK(Flag)标签、Myc标签、MBP标签以及生物素标签等...

目前已经有很多种方法可以从粗提取物或者其它复杂混合物中捕获并纯化目的蛋白。这些方法中*有效的就是亲和层析，它是通过目的蛋白与相匹配的固定化配体的进行特异性结合，实现纯化目的。 *显著的特点就是，良好表征的标签与其对应的固相偶联的配体的结合，能够对标记蛋白单步操作实现亲和纯化。融合标签的抗体也被广泛用于下游检测和实验，从而无需针对每种特定重组蛋白去开发相应的探针。

Abbkine PurKine™ 分离纯化产品线，结合完整的蛋白融合标签肽和标签抗体产品。

His 标签融合蛋白 - 纯化，检测，封闭

多聚组氨酸标签是由至少六个组氨酸（His）残基组成的氨基酸基序，通常位于蛋白质的N-或C-末端，它也被称为六组氨酸标签、6 X   His-tag，His   6   tag和His-tag。His标签通常用于在大肠杆菌和其它原核表达系统中表达的His标签融合蛋白的亲和纯化。在特殊缓冲体系下，组氨酸残基与各类固定化的金属离子（镍、钴、铜）的强烈结合，His标签融合蛋白可以轻易地被纯化和检测。此外，Abbkine为您提供成熟可靠的His标签抗体，已被广泛用于His标签蛋白的检测。

His 标签蛋白纯化工具

NTA，IDA，IMCA形式的His标签纯化填料或者预装柱产品，高效纯化His标签融合

固定化金属亲和层析（IMAC）是蛋白质纯化的主流方法，尤其是对His标签融合蛋白的纯化。 四配位的【NTA氮川三乙酸】与Ni结合后，可形成非常稳定的结构，具有高蛋白载量和低金属离子脱落的特点，这使得 Ni-NTA 填料成为了纯化6x His标签融合蛋白的*佳选择。

PurKine™ His-Tag 纯化系统基于创新的高载量IMAC基质，确保一步操作即可从总裂解液中高效纯化出His-Tag蛋白。 此外，PurKine™ His-Tag的纯化填料也可以以预装柱和试剂盒的形式提供，使用更加便捷。