蛋白质的变性与复性从来都是生物化学中很重要的一部分。令人难以置信的是，自然界中蛋白质几乎非常整齐划一的处于特定的构象中，虽然从势能面的角度来讲，蛋白质倾向于落在最低能量的构象，这是很合理的。但是，很难理解为什么蛋白质自合成之初就处于“最优”构象。
我们来进行一个简单的计算：血红蛋白含有141个氨基酸，每个氨基酸残基具有四根可以独立旋转的化学键——这是很保守的估计——若每个单键旋转产生两到三个构象异构体，那么将会有5*10^86种构象，在正常温度下，蛋白质要“扫描”完成这些构象需要的时间将以小时计。然而，事实上蛋白质在秒的时间尺度上足以完成折叠过程。很显然，自然界比血红蛋白大的蛋白质数不胜数：
要想知道蛋白质的折叠性质，就要了解蛋白质在折叠过程中经历了什么。蛋白质的折叠过程具有一个近似的逆过程——变性，包括热变性和冷变性。通过研究蛋白质的折叠过程，我们发现了一部分折叠结构发生相互作用的“熔球”状态，这种熔球状态和真实的三级结构有很多差异。
在熔球状态下，蛋白质具有天然构象所拥有的大多数二级结构，二级结构间具有很多相互作用力，能够形成大量不正确的三级结构，这种二级结构具有高度的流动性，并和三级结构处于动态的平衡当中。在多肽链中，一些特殊的侧链可以初始α螺旋，β折叠，β弯曲的形成，自发形成二级结构，这些区域称为起始位点。
细胞内还存在着一些可以帮助蛋白质折叠的蛋白质，这些蛋白质具有催化功能，包括：顺反脯氨酰异构酶、蛋白二硫异构酶以及蛋白伴侣（一看到这个词就想到咖啡伴侣……）。
脯氨酰异构酶主要是为了将限制转动的脯氨酸转到可以形成螺旋的位置，由于脯氨酸含有较为刚性的五元环，因此需要酶进行异构化。
伴侣蛋白不能改变蛋白质折叠过程的结果，但是可以阻止折叠前蛋白质聚集。
蛋白二硫异构酶可以改变蛋白质的二硫键（就像烫卷发需要用还原剂断开蛋白质中的二硫键一样），从而使蛋白质优势构象发生改变。
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